Disputas: Hans-Petter Hersleth

Prøveforelesning

Bedømmelseskomité

Professor Anette Henriksen, Carlsberg Laboratory, Biostructure Group, Valby, Denmark
Professor Yoshihito Watanabe, Department of Chemistry, Graduate School of Science, Nagoya University, Japan
Professor Svein Samdal, Department of Chemistry, University of Oslo

Leder av disputas:  Professor Tyge Greibrokk

Veileder:  Carl Henrik Gørbitz, K. Kristoffer Andersson

Sammendrag

Myoglobin er kjent som det proteinet som står for lagringen av oksygen i kroppen, i motsetning til hemoglobin som transporterer oksygenet fra lungene og ut til cellene via blodomløpet. Begge molekylene binder oksygen ved hjelp at et essensielt jernatom som sitter i proteinets såkalte hæmgruppe. Gjennom de siste par tiårene har nye funksjoner for myoglobin blitt oppdaget. Stadig mer forskning tyder på at myoglobin er involvert i blant annet fjerning av skadelige reaktive oksygenforbindelser (som hydrogenperoksid), og dermed reduserer skadevirkningene av oksidativt stress. I reaksjonen med disse reaktive oksygenforbindelsen oksideres jernatomet opp til fireverdig jern, og myoglobin gjennomløper mellomprodukter tilsvarende de som finnes i en del andre proteiner som peroksidaser, oksygenaser og katalaser.

Målet med dette doktorgradsarbeidet har vært å gjennomføre strukturstudier for å øke forståelsen for denne nyere oppdagede funksjonen til myoglobin, samt å bruke dets mellomprodukter som modeller for tilsvarende mellomprodukter for andre proteiner. Den viktigste eksperimentelle metoden som har vært brukt er røntgendiffraksjon på énkrystaller av proteinet, men en serie andre metoder (elektron paramagnetisk resonans spektroskopi, resonans Raman spektroskopi, Mössbauer spektroskopi, teoretiske beregninger og enkrystall lysabsorpsjon) har vært benyttet for å gi supplerende informasjon om mellomproduktene. Strukturen til flere av mellomprodukter er blitt karakterisert gjennom dette doktorgradsarbeidet, og arbeidet har videre vist viktigheten av å kontrollere krystallstrukturene for potensiell reduksjon av metallsentrene etter dataopptak utført med kraftige røntgenstrålekilder (synkrotroner).

Doktorgradsarbeidet tilhører fagfeltet proteinkrystallografi, og er blitt utført ved Kjemisk institutt og Institutt for molekylær biovitenskap ved Universitetet i Oslo samt ved den Sveitsisk-norske strålinelinjen (SNBL) ved Det europeiske synkrotronstråleanlegget (ESRF) i Grenoble, og synkrotronene i Lund og Hamburg.

Kontaktperson

For mer informasjon, kontakt Raul Boris Farina Briceno.