Disputas: Åsmund Kjendseth Røhr

Cand. Scient. Åsmund Kjendseth Røhr ved Institutt for molekylær biovitenskap vil forsvare sin avhandling for graden ph.d. (philosophiae doctor): Structural and spectroscopic studies of the flavoprotein NrdI, thioredoxin BC3987, and ribonucleotide reductase diiron-protein R2

Prøveforelesning

Se prøveforelesning

Bedømmelseskomité

Professor Dr. Ilme Schlichting, Max-Planck-Institut für medizinische Forschung, Heidelberg, Tyskland
Professor Gunter Schneider, Division of Molecular Structural Biology, Department of Medical Biochemistry and Biophysics, Karolinska Institutet, Stockholm, Sverige
Professor Jon Nissen-Meyer, Institutt for molekylær biovitenskap, Universitetet i Oslo

Leder av disputas:  Professor Kristian Prydz

Veileder:  K. Kristoffer Andersson og Hans-Petter Hersleth

Sammendrag

Alt liv er avhengig av at arvematerialet i cellene kopieres på en presis og korrekt måte, og det enzymet som lager byggesteinene til denne prosessen kalles ribonukleotid reduktase. Dette enzymet består av flere bestanddeler som er relativt like i alle arter fra bakterier til menneske. Arbeidet som presenteres i avhandlingen fokuserer på tre av disse bestanddelene og hvordan disse virker i detalj på atomær skala. En av problemstillingene som følger strukturelle studier av enzymer på atomært nivå er hvordan høyenergi røntgenstrålene som benyttes under eksperimentet påvirker strukturen vi forsøker å finne. I avhandlingen presenteres en kombinasjonsstudie hvor vi har brukt Raman vibrasjonsspektroskopi og kvantekjemiske beregninger for å studere disse effektene hos proteinbundet riboflavin. Det viser seg at røntgenstrålene kan påvirke tilstanden til riboflavin, og dette har betydning for struktur/funksjon analyser av proteiner som inneholder denne og lignende kofaktorer.
For at enzymet ribonukleotid reduktase skal kunne produsere DNA byggesteiner til cellen er det avhengig av å få tilført elektroner fra thioredoxin lignende proteiner. Den generelle mekanismen bak elektronoverføringen er omdiskutert og varierer noe mellom forskjellige organsimer. En ny og plausibel elektronoverførings mekanisme, som kan gjelde thioredoxiner som kjennetegnes av en spesiell aminosyresekvens signatur, og er relevant for flere underklasser av thioredoxin, presenteres i avhandlingen.
Arbeidet er i hovedsak utført ved Institutt for molekylær biovitenskap, Universitetet i Oslo, og ved den Sveits-Norske strålelinjen ved det europeiske syklotronstråleanlegget (ESRF) i Grenoble.

Kontaktperson

For mer informasjon, kontakt Gry Slettner Windsland.

Publisert 30. mars 2012 15:49 - Sist endret 13. apr. 2012 10:19