Forskjellige typer celler inneholder forskjellige typer proteiner, men noen er felles for alle celler og deltar i fundamentale prosesser i metabolismen. Omsetningstrinnene i metabolismen er katalysert av proteiner kalt enzymer. Enzymer senker aktiveringsenergien mellom reaktanter og produkter i enzymreaksjonen. Enzymaktiviteten kan aktiveres eller hemmes (kompetitiv og ikke-kompetitiv hemming) og allosteriske enzymer har avansert regulering. Proteiner deltar i transport, signaloverføringsveier, danner strukturer, og noen er overflatemarkører på celler. Proteomikk er studiet av proteomet - den fullstendige samlingen av alle proteinene i cellene. Proteiner har en spesifikk tredimensjonal struktur som har evne til å gjenkjenne og binde seg til andre molekyler (ligander).
Et peptid inneholder færre enn 50 aminosyrer. α-aminosyrer er byggesteinen for protein. Syregruppen i en aminosyre binder seg til aminogruppen i neste aminosyre med en peptidbinding, og reaksjonen er katalysert av en peptidyltransferase. Venstre side av proteinet får en fri aminogruppe (N-terminal ende) og høyre side får en fri syregruppe (C-terminal ende). Størrelsen på proteinet, aminosyresammensetning av hydrofobe og hydrofile aminosyrer bestemmer egenskapene til proteinet.
Alle aminosyrene har en enbokstavforkortelse og en trebokstavforkortelse.
Asparaginsyre (aspartat, asp, D) og glutaminsyre (glutamat, glu, E) har sure sidekjeder som gir negative ladninger på protein som befinner seg i cytoplasma.
Asparagin (asn, N) og glutamin (gln, Q) er amidene til henholdsvis aspartat (saltet av asparaginsyre) og glutamat (saltet av glutaminsyre). Lysin (lys, K) og arginin (arg, R) har basiske sidekjeder og positiv ladning.
Serin (ser, S), threonin (thr, T) og tyrosin (tyr, Y) har hydroksylgrupper (-OH) som danner hydrogenbindinger.
Isoleucin (ile, I), leucin (leu, L), valin (val, V), alanin (ala, A) og fenylalanin (phe, F) har sidekjeder som er hydrofobe. Tryptofan (try, W) har en hydrofob ring. Glycin (gly, G) har H som sidekjede.
Histidin (his, H) har pKa = 7.0 slik at halvparten er negative og halvparten positive ved pH 7.
Cystein (cys, C) med thiol (-SH-gruppe) er svakt sur. To cystein thiol kan danne en disulfidbinding. Methionin (met, M) er en svovelaminosyre. Prolin (pro, P) er en iminosyre.
Prolin og lysin kan hydrolyseres.Aminosyrene serin, threonin, tyrosin, histidin, aspartat og glutamat kan fosforyleres. Det er L-aminosyrer som man finner i protein. Det kan være D-alanin i celleveggen hos bakterier, og D-aminosyrer finnes i noen antibiotika.
Protein er bygget opp av en spiral- og stavformet α-heliks og β-plateark (foldeark). α-heliks er en spiral med 3-6 aminosyrer per runde stabilisert med hydrogenbindinger mellom N og O, og aminosyresidekjedene vender utover. Alfaheliksen kan utvide seg og proteinet kan virket som en fjær. Keratin i hår, negler og ull danner en alfaheliks. I alfa-heliksen er det van der Waalske krefter, hydrofob interaksjon og disulfidbindinger. I β-plateark ligger aminosyrekjedene langs hverandre med hydrogenbindinger mellom peptidbindingene, dvs. holdes sammen med hydrogenbindinger i nabokjeden Det er to typer β-plateark, en type med alle aminosyrekjedene i samme retning (parallelle) eller i alternerende retning (antiparallelle). Aminosyresidekjedene stikker ut på hver side av betaplatearket. Silke laget av fibroin er eksempel på et betaplateark.
Den primære strukturen til et protein er den lineære aminosyresekvensen. Den sekundære strukturen oppstår ved dreing og folding av polypeptidkjeden stabilisert av hydrogenbindinger. Den tertiære strukturen gir kløfter og utvekster fra overflaten.
Proteiner denatureres av ekstreme temperaturer, pH, detergenter og salter, og urea.
Protein reagerer med DNA via transkripsjonsfaktorer som regulerer aktiviteten til gener. Fire cystein sammen med zink (Zn) danner en finger hos zinkfingertranskripsjonsfaktorer. Tidligere var det vanlig å isolere enzymer ved utsalting med ammoniumsulfat.
Proteinsyntese skjer på grynet endoplasmatisk retikulum (ER). Proteinsyntesen på fri polyribosomer starter på en aminosyresekvens som gjenkjennes av en signalgjenkjennelsespartikkel bestående av RNA og protein, som fører ribosomene til ER og gjenkjenner fortøyningen i ER. Gjenkjennelsespartikkelen og reseptor trengs ikke lenger og proteinet går inn i ER gjennom membranen ettersom det syntetiseres. Signalsekvensen kuttes av en signal peptidase.
Enzymer og nitrogenforbindelser
Iacopo Bartolomeo Beccari (1682-1766) publiserte i 1745 en artikkel De frumento (Om hvete) hvor han beskrev isolering av gluten fra hvete. Aminosyren asparagin var den første nitrogenforbindelsen fra planter som ble isolert i ren form fra asparges av Robiquet og Vauqelin i 1806. I 1820 klarte man å isolere aminosyren glycin fra sur hydrolyse av gelatin. Sveitseren Ernst Schulze (1840-1912) og Dimitri Prianishnikov (1865-1948) laget de første oversiktene over nitrogenmetabolismen i planter. Schulze hadde en liste på 10 frie aminosyrer i 1906. Arbeid utført av Emil Fischer på begynnelsen av 1900-tallet viste at protein var satt sammen av aminosyrer bundet sammen med peptidbindinger. Kjeldahl metoden ble viktig for å kunne måle det totale nitrogeninnholdet i planter.
I arbeidet Über den Einfluss des Sauerstoff auf Gärungen publisert i 1886, viste Eduard Buchner (1860-1917) at gjærceller kan gjære sukker både med og uten oksygen. I 1897 oppdager Buchner at ekstrakt fra gjærceller kan omdanne sukker til alkohol. Dette førte frem til oppdagelsen av enzymene. Johan Kjeldahl (1849-1900) utviklet i 1883 en metode for å kunne bestemme inneholdet av nitrogen i biologisk materiale.
Teksten er hentet fra Cellebiologi