Myoglobin
Myoglobin er en monomer med bare ett hem og bindingssete for oksygen (O2) og er lokalisert i myocytter i skjelettmuskler og hjertemuskel. Hos mennesket er det fem forskjellige isoformer. Proteinkjeden i myoglobin som består av åtte alfa-helikser (A-H) bundet sammen med aminosyrebånd. Ligandbindingskurven for binding og lagring av O2 til myoglobin har hyperbolsk form. Høye konsentrasjoner av oksymyoglobin frakter oksygen til cellerespirasjonen i mitokondriene. Mypglonin kan oksidere nitrogenmonoksid (NO) til nitritt eller reduser nitritt til signalmolekylet og radikalet NO.
Hemoglobin
Oksygen er relativt lite løselig i væske, diffusjonen går sakte og derfor brukes hemoglobin til å frakte oksygen rundt i kroppen. Hemoglobin som har bundet oksygen er rødfarget, men skifter farge til blåfiolett når det har avgitt oksygen.
Røde blodceller (erytrocytter) er diskosformete, bikonkave og blir laget i en myeolid cellelinje fra stamceller kalt hemocytoblaster (hematopoietiske stamceller, haematopoiesis) i den røde beinmargen som under fosterutviklingen har opprinnelse fra kimlaget mesoderm. Under differensieringen minster de røde blodcellene cellekjernen, mitokondrier og endoplastmatisk retikulum og blir fylt med store mengder hemoglobin. Levetiden for erytrocytter er ca. tre måneder. I arteriene som har passert lungene er omtrent alt hemoglobin mettet med oksygen. Nyrene registrerer hypoksis og ved mangel på oksygen lager de erytropoietin (EPO) som stimulerer produksjonen av røde blodlegemer i beinmargen. Jfr. høydetrening og "høydehus" innen idrett. Hemoatokrit er andelen av blodvolumet som utgjøres av røde blodlegemer. Et voksent menneske kan ha opptill 900 g hemoglobin i blodet.
Hemoglobin er en tetramer satt sammen av to typer globiner to alfakjeder og to betakjeder (α2β2), hver bundet til et hem. Alfa-kjeden har likhetstrekk med den fra myoglobin, men manger D-heliksen og hvor hem er bundet til E- og F-heliksen.
Hemoglobin er i to konformasjonstilstander R («relaxed») og T («tense»), begge kan binde oksygen men R har størst affinitet til O2. Uten oksygen, deoksyhemoglobin, er T mest stabil. Det er kooperativitet i binding av oksygen til hemoglobin.
Hemoglobin frakter også avfallsstoffene karbondioksid (CO2) og H+ fra cellerespirasjonen. De røde blodcellene inneholder enzymet karbonsyre anhydrase som katalyserer likevekten
CO2 + H2O ↔ H+ + HCO3-
CO2 er lite løselig i blodplasma, men hydrogenkarbonat (bikarbonat HCO3-) er lettere løselig og gir heller ikke gassbobler.
Både pH via H+ og konsentrasjonen av CO2 påvirker bindingen av O2 til hemoglobin.
Hemoglobin frakter opptil 20% av CO2 og 40% av H+ fra cellerespirasjonen tilbake til nyrene og lungene. Resten av CO2 blir fraktet som CO2 og HCO3- i blodplasma. Protoner (H+) blir absorbert av bikarbonatbuffersystemet. I cellevevet er det lav pH og høy konsentrasjon av CO2, og gjør at affiniteten for O2 til hemoglobin minsker og O2 blir avgitt. I gassutveksling i lungene pustes CO2 ut, pH stiger og O2 bindes sterkere til hemoglobin (Hb).
Dette kalles Bohr effekt, navn etter Christian Bohr, kombinert med Haldane effekt. .
Hb + O2↔ HbO2
HHb+ + O2 ↔ HbO2 + H+
HHb+ er den protoniserte formen av hemoglobin som kan frakte protoner. CO2 bindes som karbamat til alfa (α)-aminosyren i aminoterminal ende i hemoglobin.
Reguleringsmetabolitten 2,3-bisfosfoglycert, 2,3-BPG i konsentrasjon ca. 5 mM ved havnivå, reduserer affiniteten til hemoglobin for O2
Hb-2,3-BPG + O2 ↔ HBO2 + 2,3-BPG
2-3-BPG har en funksjon ved tilpasning til lavere oksygenkonsentrasjon i høyfjellet. Når de røde blodcellene alger 2,3-BPG reduserer hemoglobin affiniteten for oksygen.
Sigdcelleanemi skyldes en mutasjon som glir skifte fra glutamin-6 til valin-6 i beta-kjeden, noe som gjør at den runde formen til hemoglobin endre seg til en fiberformet, og de røde blodlegemene endrer seg og blir sigdformet. Denne mutasjonen er blitt selektert i midtre deler av Afrika, siden en heterozygot mutasjon av denne typen gir resistens mot malaria.
Adairligningen
Giftig kullos (CO)
Kullos (karbonmonoksid, CO) som dannes ved ufullstendig forbrenning av organiske materiale ved dårlig oksygentilgang, type ulmebrann i rom med dårlig ventillasjon, er luktløs og snikende dødelig giftig. CO binder seg opptil 250 ganger sterkere til hemoglobin enn oksygen, og bindes sterkere til hemoglobin enn myoglobin,